南方科技大学发表最新Nature论文

来源：生物世界 2025-09-15 14:52

该研究证实了氨基酸具有一种新型且广泛的胶体性质，它们通过弱相互作用吸附于表面，对蛋白质和胶体分散体都具有稳定作用。

氨基酸（amino acid，AA）作为生物培养基的稳定剂具有悠久的使用历史。例如，它们是生物医学制剂中的重要组成部分。氨基酸对生物系统的影响也逐渐受到学界重视。有观点认为，处于水分胁迫状态的细胞会提高氨基酸水平以防止蛋白质聚集。关于其功能机制已提出多种假说，包括水结构调节作用、水溶助长性作用以及诸如防止错误折叠的特异性稳定作用等。然而，氨基酸的稳定功能究竟具有蛋白质特异性还是属于通用胶体性质，目前尚未明确。

2025 年 9 月 10 日，南方科技大学罗智副教授作为共同通讯作者（洛桑联邦理工学院Ting Mao、Xufeng Xu为共同第一作者），在国际顶尖学术期刊Nature上发表了题为：Stabilizing effect of amino acids on protein and colloidal dispersions的研究论文。 该研究证实了氨基酸具有一种新型且广泛的胶体性质，它们通过弱相互作用吸附于表面，对蛋白质和胶体分散体都具有稳定作用。这项研究不仅解释了氨基酸的稳定效应，还建立了一个可定量预测的新理论模型，为药物配方、蛋白稳定剂、纳米材料等多个领域提供了理论基础与设计工具。

胶体相互作用（从弱到强）不仅是非生物过程的关键要素，也是生物过程（例如蛋白质-蛋白质相互作用，简称为 PPI）的核心组成部分。对这些相互作用的控制与调节是配方研发工作的核心所在。在医药制剂领域，控制 PPI 是防止蛋白质降解和聚集的关键，这被认为能够有效提高生物利用度。

数十年来，氨基酸（AA）一直被广泛用于稳定生物制剂，然而尽管应用如此广泛，我们对其在分散体系中稳定作用的本质仍知之甚少。我们甚至无法确定这究竟是特定的生物效应，还是一种通用的胶体特性。

目前，研究人员已提出了多种机制来解释氨基酸的这种广泛的稳定特性。大多数文献指向氨基酸在稳定蛋白质折叠状态方面的作用，但也有假说认为其可作为蛋白质的水溶助长剂，其他机制则涉及氨基酸对水分子氢键结构的显著影响。

在生物系统中，氨基酸在细胞质中的作用多年来一直是研究重点。研究表明，几乎所有处于水分胁迫状态的生物体都会通过提高脯氨酸和谷氨酸等氨基酸的浓度来减少细胞内蛋白质聚集。例如，大肠杆菌通过调节细胞质中的脯氨酸浓度，有效抑制细胞视黄酸结合蛋白的初始聚集过程。

然而，目前还没有研究探讨氨基酸对非生物胶体分散体系的稳定作用，且对其作用机制的解释都倾向于某种生物效应。此外，尚未发现任何能够通过独立测量来预测特定氨基酸或添加剂是否可稳定给定蛋白质的理论体系。

在这项新研究中，研究团队揭示了氨基酸具有一种新型且广泛的胶体性质 它们通过弱相互作用吸附于斑块状纳米胶体表面从而实现稳定作用。研究团队通过对氨基酸在不同蛋白质、质粒 DNA 及非生物纳米颗粒分散体系中稳定效应的严格实验评估，证明了这种通用特性。

进一步地，研究团队构建了捕捉这种现象的理论框架，并通过实验验证了多个超越氨基酸范畴的新理论推论。体内实验进一步表明，添加 1M 脯氨酸可使胰岛素在血液中的生物利用度提升一倍。

总体而言，这项研究表明小分子的作用与离子强度同等重要，在生物物理学实验中应始终予以记录。

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