碳水化合物聚合酶:发表了水蛭透明质酸酶结构和切割方式的研究成果

来源：江南大学2022-01-06 21:53

江南大学生物工程学院康震教授团队在水蛭透明质酸酶的结构和切割模式机制分析方面取得了重要进展。“糖水合酶79家族中透明质酸酶3-糖水合酶的结构和切割模式”的研究结果正式发表在《碳水化合物聚合物》上。

江南大学生物工程学院康震教授团队在水蛭透明质酸酶的结构和切割模式机制分析方面取得了重要进展。“糖水合酶79家族中透明质酸酶3-糖水合酶的结构和切割模式”的研究结果正式发表在《碳水化合物聚合物》(IF=9.381)上。

作为透明质酸分解代谢的关键参与者，透明质酸酶参与许多生理和病理过程，并在医学上得到广泛应用。根据催化机理和水解产物的不同，透明质酸酶可分为三类，其中分别水解和裂解-1，4糖苷键的两类透明质酸酶的蛋白质结构和催化机理已被广泛研究，而水解-1，3糖苷键的第三类透明质酸酶的研究资料较少。

为解决这一问题，首次分析了特异性水解-1，3糖苷键的水蛭透明质酸酶(LHyal)的晶体结构。LHyal具有糖苷酶79家族(GH79)的经典结构特征，由一个(/)8-桶催化结构域和一个-三明治结构域组成。与其他GH79家族蛋白相比，LHyal在结合裂纹一侧有一个长环，这个区域影响糖苷酶切割底物的作用方式。通过分子对接和定点突变实验，确定了活性位点裂纹中的关键氨基酸残基。此外，上述环中的两个碱性氨基酸R102和K103通过与带负电荷的透明质酸的静电相互作用，在底物结合中发挥重要作用。最后，制备了一系列不同长度的奇数和偶数透明质酸寡糖，并用于探索LHyal的识别和切割模式。结果表明，LHyal的天然最小底物是六糖，糖链在结合裂纹中占据5个结合亚位点，是裂解所必需的。该研究为进一步了解透明质酸的降解机制以及GH79家族蛋白进化之间的关系提供了新的思路。(100yiyao.com)

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