化学科学:揭示了蛋白质动力学随观测时间逐渐变慢的奇怪现象 |
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来源:上海交通大学2022-08-24 10336033
蛋白质分子的内部运动,尤其是功能域之间的相对运动,与其完成各种生物功能或催化作用密切相关。
最近,上海交通大学物理与天文学院和自然科学研究所的梁洪教授的研究小组和合作者在英国皇家化学学会。《Chemical Science》发表了题为《一个全局蛋白质超出其功能时间尺度的非遍历性》的最新研究成果,报道了蛋白质的功能运动随观察时间逐渐变慢的奇怪现象,并解释了其微观机制。
蛋白质分子的内部运动,尤其是功能域之间的相对运动,与其完成各种生物功能或催化作用密切相关。然而,有趣的问题是:一个特定的功能运动是否有特定的时间尺度与之对应?如果序列、结构、环境完全相同,那么同一个蛋白质分子的动力学或功能会存在个体差异吗?洪亮研究组通过全原子分子动力学模拟和单分子能量共振荧光显微镜实验,研究了SHP2络合酸性磷酸酶蛋白单分子的动力学行为。结果表明,在结构和环境完全相同的情况下,每种蛋白质的分子动力学在14个时间尺度上(从皮秒到分钟:10-12- 102秒)是不同的,有快有慢有动有静,整体随着观察时间的延长逐渐变慢(图1A)。然而,这些新奇的现象与单链DNA的运动行为形成鲜明对比,后者基本没有个体差异(图1B)。借助复杂网络和图论的知识,团队描绘了蛋白质和DNA分子的自由能势能面,通过对比分析,发现蛋白质分子的新颖运动是由其自相似和分形的链-岛自由能图引起的(图2)。这项工作的一个重要衍生结果是,相同蛋白质分子的功能效率和动力学行为有很大差异,它们对自然环境的适应能力也可能有很大差异,从而导致种群分裂。这将有助于生物大分子甚至生命体在恶劣环境下进化,部分种群能够存活。
上海交通大学物理与天文学院和自然科学研究所的梁洪教授是本文的唯一通讯作者,物理与天文学院的李俊博士是第一作者。田纳西大学/橡树林国家实验室的Jeremy C. Smith教授和德国马克斯普朗克研究所的aljagodec博士帮助改进了理论模型。单分子实验的设计和数据收集得到了中科院上海有机化学研究所刘聪研究员和谢博士的帮助,单分子实验也得到了北卡罗来纳州立大学Keith R. Weninger教授的帮助。本工作得到了国家科委、上海市科委、教委、上海人工智能国家实验室、张江高等研究院、上海交通大学学生创新中心、上海交通大学高性能计算中心的支持。
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