科学进展:揭示紫外线

来源：华中农业大学2022-04-27 12:21

揭示了植物UV-B受体UVR8与光形态结合构建核心抑制剂COP1-SPAs复合物，并与复合物的底物蛋白HY5竞争结合COP1-SPAs的分子机制。

科学进展在线发表了华中农业大学湖北洪山实验室和作物遗传改良国家重点实验室蛋白质科学研究团队、北京大学邓兴旺教授的研究论文《UV-b激活的UVR 8与COP 1结合的结构洞察》。本研究揭示了植物UV-B受体UVR8与光形态结合形成核心抑制剂COP1-SPAs复合物的分子机制，以及该复合物与COP1-SPAs底物蛋白HY5的竞争性结合。

光是植物生长发育必不可少的环境因素。植物通过不同的光感受器感知光，从而启动光形态发生。COP1-SPAs复合物是植物光形态建成的核心抑制剂，在植物中发挥E3泛素连接酶的作用，参与光形态建成的一系列核心调控因子的降解。激活的光受体(如紫外线UV-B受体UVR8和蓝光受体CRYs)可以负调节COP1-SPAs复合体的E3泛素连接酶活性，抑制COP1-SPAs复合体底物的降解，从而启动植物的光形态发生。不同光感受器介导的信号通路如何调节COP1-SPAs活性的分子机制尚不清楚，最大的研究难点在于表达、纯化和表征COP1-SPAs复合蛋白活性的困难。

在本研究中，经过长时间的探索，研究人员终于成功地在异源系统中表达并纯化了均一稳定的COP1-SPA4复合蛋白，为后续工作奠定了基础。在体外，研究人员重建了由UVR8-COP1-SPA4介导的UV-B信号通路。结果表明，UV-B可以将二聚体基态的UVR8激活为单体。光活化单体UVR8可在体外与COP1-SPA4复合物的底物HY5竞争结合到复合物上，形成新的稳定的复合物UVR8-COP1-SPA4。UV-B信号通路的负调控因子RUP2可将UVR8从UVR8-COP1-SPA4复合物中解离出来，促进UVR8二聚化，从而失去活性。

图一。光激活UVR8-COP1-SPA4复合物介导的UV-B信号转导通路

随后，研究人员通过冷冻显微镜分析了光激活UVR8-COP1复合物的结构，分辨率为3.1。结构表明，光激活的UVR8和COP1的WD40结构域形成两个相互作用界面，生化实验证明这两个相互作用界面是UVR8和COP1相互作用和竞争COP-SPA的底物HY5所必需的。该结构还首次揭示了光活化UVR8核心结构域的结构特征，并与此前报道的其他野生型或突变型UVR8核心结构域进行了比较，鉴定出了活化突变体UVR8W285A、D96N、D107N和UVR8W285A、G01S。此外，作者推测RUP2也可能以类似于UVR8-COP1的方式与UVR8相互作用，从而使活化的UVR8从COP1-SPA4-UVR8复合物中解离。

该研究阐明了光激活UVR8与COP1相互作用以及与COP1-SPA底物HY5竞争结合的分子机制，不仅为理解植物光信号转导的调控奠定了基础，也为光遗传学中工具蛋白的开发提供了理论依据，有望为培育优良农林作物品种提供科学指导。

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