分子细胞:科学家揭示分子伴侣热休克蛋白解聚系统新的内源性机制

来源：100医疗网2022-04-29 14336059

本研究为热休克蛋白的长期研究建立了可靠的内源热诱导底物。

热休克反应可以触发蛋白质聚集体的形成，诱导由分子伴侣组成的解聚系统。小分子热休克蛋白(sHSP)是一种分子量为12-43kDa的小分子量蛋白。它的作用是在细胞应激时与一些外界应激条件(如高温、氧化)引起的变性蛋白结合，阻止一些变性蛋白在细胞内聚集，从而防止细胞被变性蛋白损伤。sHSP的这一功能使其在生命活动中发挥着至关重要的作用。sHSP的结构和功能异常往往会导致严重的疾病，如神经系统疾病、心血管疾病、癌症等。因此，sHSP已成为治疗这些疾病的关键靶点。

最近，几个明显的热诱导聚集的例子，长期以来被认为是蛋白质错误折叠的结果，实际上反映了进化和适应性生物分子缩合。最近，芝加哥大学的研究小组在《Molecular Cell》发表了一篇题为“伴侣蛋白直接有效地取代了压力触发的生物分子冷凝物”的文章。

研究人员发现，酵母解聚系统直接分解热诱导的内源性聚腺苷酸化结合蛋白(Pab1)生物分子缩合物(condense)的速度比最常用的错误折叠蛋白质模型底物荧光素酶的聚合速度快几个数量级。除了其效率外，热致凝聚分解和热致聚集分解的分子要求和机理行为也不同。分子伴侣热休克蛋白104(Hsp104)、热休克蛋白70(Hsp70)和型热休克蛋白40(Hsp40)是Pab1冷凝物在体外快速完全分解的必要条件。

本研究为热休克蛋白的长期研究建立了可靠的内源热诱导底物。

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